Aplicând metode biochimice şi electron-histochimice, a fost studiată activitatea proteinazei cisteinice catepsinei L în fi catul afectat de ciroză şi în perioada de regresie a cirozei la şobolani. S-a determinat o activitate sporită a catepsinei L în ciroza hepatică, fi ind în scădere pe parcursul perioadei de regresie, precum şi un grad înalt de corelaţie între activitatea enzimei şi nivelul hidroxiprolinei în fi cat. Electron-histochimic activitatea catepsinei L a fost detectată în fagolizozomii celulelor Kupffer şi fi broblastelor, ce conţineau fi brile fragmentate de colagen. De asemenea, activitatea enzimei a fost detectată pe plasmalema hepatocitelor, celulelor Kupffer şi fi broblastelor, precum şi pe fi brilele de colagen adiacente. Activitatea extracelulară a catepsinei L indică că în afară de proteoliza intracelulară, enzima participă şi în degradarea extracelulară a colagenului, fi ind secretată în spaţiul extracelular de către hepatocite, macrofage şi fi broblaste.

The activity of cysteine proteinase cathepsin L was investigated biochemically and electron-histochemically in cirrhotic rat liver and during the recovery from hepatic cirrhosis. It was determined an increase of cathepsin L activity in cirrhosis and a decrease during the recovery period, and a high correlation between the enzyme activity and hydroxyproline level in liver. Electron-histochemically the activity of cathepsin L was revealed in the Kupffer cells and fibroblast phagolysosomes containing fragments of collagen fibrils. We also found the enzyme activity on the hepatocyte, Kupffer cell and fibroblast plasmalemma and on adjacent collagen fibrils. The detected extracellular activity of cathepsin L suggests that in addition to the intracellular proteolysis, cathepsin L is secreted by hepatocytes, macrophages and fibroblasts in the intercellular space and can take part in the extracellular collagen degradation.