Din seminţele negerminate de cacao a fost obţinută proteina de rezervă 7S globulina şi proteinaza aspartică purificată prin cromatografia de afinitate pe pepstatin A imobilizat. Ca şi celelalte proteinaze aspartice din plante, proteinaza aspartică din cacao este un heterodimer al lanţului polipeptidic mare şi mic (34 kDa şi 16 kDa, respectiv). Hidroliza globulinei 7S cu proteinaza aspartică a fost caracterizată prin SDS-electroforeză şi prin determinarea proteinei reziduale şi a azotului aminic în hidrolizat. Au fost detectate trei reacţii independente de ordinul pseudo-întîi: proteoliza rapidă nelimitată (cooperativă) a parţii nestabile (aproximativ 20%) din globulina 7S sumară, care rapid se elimină la începutul incubaţiei, proteoliza cooperativă lentă a reziduului globulunei 7S stabile şi proteoliza limitată comparativ lentă, care constă în scindarea singulară a subunităţilor globulinei 7S. Rezultatele obţinute descriu degradarea globulinei 7S catalizată de proteinaza aspartică la fermentarea boabelor de cacao.