Conţinutul numărului revistei |
Articolul precedent |
Articolul urmator |
985 2 |
Ultima descărcare din IBN: 2022-07-09 11:42 |
SM ISO690:2012 ROTARI, Vitalie, PRAK, Krisna, STEPURINA, Tatiana, MORARI, Diana, LAPTEVA, Natalya, MIKAMI, Bunzo, UTSUMI, Shigeru, WILSON, Karl, SHUTOV, Andrei. Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization. In: Studia Universitatis Moldaviae (Seria Ştiinţe Reale şi ale Naturii), 2008, nr. 2(12), pp. 19-22. ISSN 1814-3237. |
EXPORT metadate: Google Scholar Crossref CERIF DataCite Dublin Core |
Studia Universitatis Moldaviae (Seria Ştiinţe Reale şi ale Naturii) | ||||||
Numărul 2(12) / 2008 / ISSN 1814-3237 /ISSNe 1857-498X | ||||||
|
||||||
Pag. 19-22 | ||||||
|
||||||
Descarcă PDF | ||||||
Rezumat | ||||||
Fazeolina, globulina de rezervă 7S din cotiledoanele seminţelor de Phaseolus vulgaris a fost supusă proteolizei
limitate cu proteinaza papainică endogenă PP purificată din cotiledoanele plantulelor de fasole de 6 zile. Digestul a fost
separat în două fracţii: prima cu masă moleculară mare (fazeolina-PP care reţine structura cuaternară), iar a doua cu
masă moleculară mică (peptide eliberate). Structura primară completă a fazeolinei-PP a fost descrisă în baza rezultatelor
combinate a mass-spectrometriei peptidelor eliberate şi a secvenării amino-terminale a fazeolinei-PP. Au fost obţinute
câteva tipuri de cristale ale fazeolinei-PP. Cel mai bun cristal cu rezoluţia difracţiei razelor X de 5,5 Å a fost găsit că
aparţine grupei spaţiale P6322, care diferă de grupa spaţială a cristalelor fazeolinei intacte. Este discutat rolul posibil al
proteolizei limitate a fazeolinei induse de PP la degradarea ei in vivo. |
||||||
|
Dublin Core Export
<?xml version='1.0' encoding='utf-8'?> <oai_dc:dc xmlns:dc='http://purl.org/dc/elements/1.1/' xmlns:oai_dc='http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/' xmlns:xsi='http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance' xsi:schemaLocation='http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/ http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc.xsd'> <dc:creator>Rotari, V.I.</dc:creator> <dc:creator>Prak, K.</dc:creator> <dc:creator>Stepurina, T.G.</dc:creator> <dc:creator>Morari, D.</dc:creator> <dc:creator>Laptev, N.</dc:creator> <dc:creator>Mikami, B.</dc:creator> <dc:creator>Utsumi, S.</dc:creator> <dc:creator>Wilson, K.A.</dc:creator> <dc:creator>Şutov, A.D.</dc:creator> <dc:date>2008-02-01</dc:date> <dc:description xml:lang='ro'>Fazeolina, globulina de rezervă 7S din cotiledoanele seminţelor de Phaseolus vulgaris a fost supusă proteolizei limitate cu proteinaza papainică endogenă PP purificată din cotiledoanele plantulelor de fasole de 6 zile. Digestul a fost separat în două fracţii: prima cu masă moleculară mare (fazeolina-PP care reţine structura cuaternară), iar a doua cu masă moleculară mică (peptide eliberate). Structura primară completă a fazeolinei-PP a fost descrisă în baza rezultatelor combinate a mass-spectrometriei peptidelor eliberate şi a secvenării amino-terminale a fazeolinei-PP. Au fost obţinute câteva tipuri de cristale ale fazeolinei-PP. Cel mai bun cristal cu rezoluţia difracţiei razelor X de 5,5 Å a fost găsit că aparţine grupei spaţiale P6322, care diferă de grupa spaţială a cristalelor fazeolinei intacte. Este discutat rolul posibil al proteolizei limitate a fazeolinei induse de PP la degradarea ei in vivo.</dc:description> <dc:source>Studia Universitatis Moldaviae (Seria Ştiinţe Reale şi ale Naturii) 12 (2) 19-22</dc:source> <dc:title>Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization</dc:title> <dc:type>info:eu-repo/semantics/article</dc:type> </oai_dc:dc>