Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization
Închide
Conţinutul numărului revistei
Articolul precedent
Articolul urmator
988 2
Ultima descărcare din IBN:
2022-07-09 11:42
SM ISO690:2012
ROTARI, Vitalie, PRAK, Krisna, STEPURINA, Tatiana, MORARI, Diana, LAPTEVA, Natalya, MIKAMI, Bunzo, UTSUMI, Shigeru, WILSON, Karl, SHUTOV, Andrei. Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization. In: Studia Universitatis Moldaviae (Seria Ştiinţe Reale şi ale Naturii), 2008, nr. 2(12), pp. 19-22. ISSN 1814-3237.
EXPORT metadate:
Google Scholar
Crossref
CERIF

DataCite
Dublin Core
Studia Universitatis Moldaviae (Seria Ştiinţe Reale şi ale Naturii)
Numărul 2(12) / 2008 / ISSN 1814-3237 /ISSNe 1857-498X

Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization

Pag. 19-22

Rotari Vitalie, Prak Krisna, Stepurina Tatiana, Morari Diana, Lapteva Natalya, Mikami Bunzo, Utsumi Shigeru, Wilson Karl, Shutov Andrei
 
Moldova State University
 
 
Disponibil în IBN: 11 decembrie 2013


Rezumat

Fazeolina, globulina de rezervă 7S din cotiledoanele seminţelor de Phaseolus vulgaris a fost supusă proteolizei limitate cu proteinaza papainică endogenă PP purificată din cotiledoanele plantulelor de fasole de 6 zile. Digestul a fost separat în două fracţii: prima cu masă moleculară mare (fazeolina-PP care reţine structura cuaternară), iar a doua cu masă moleculară mică (peptide eliberate). Structura primară completă a fazeolinei-PP a fost descrisă în baza rezultatelor combinate a mass-spectrometriei peptidelor eliberate şi a secvenării amino-terminale a fazeolinei-PP. Au fost obţinute câteva tipuri de cristale ale fazeolinei-PP. Cel mai bun cristal cu rezoluţia difracţiei razelor X de 5,5 Å a fost găsit că aparţine grupei spaţiale P6322, care diferă de grupa spaţială a cristalelor fazeolinei intacte. Este discutat rolul posibil al proteolizei limitate a fazeolinei induse de PP la degradarea ei in vivo.

DataCite XML Export

<?xml version='1.0' encoding='utf-8'?>
<resource xmlns:xsi='http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance' xmlns='http://datacite.org/schema/kernel-3' xsi:schemaLocation='http://datacite.org/schema/kernel-3 http://schema.datacite.org/meta/kernel-3/metadata.xsd'>
<creators>
<creator>
<creatorName>Rotari, V.I.</creatorName>
<affiliation>Universitatea de Stat din Moldova, Moldova, Republica</affiliation>
</creator>
<creator>
<creatorName>Prak, K.</creatorName>
</creator>
<creator>
<creatorName>Stepurina, T.G.</creatorName>
<affiliation>Universitatea de Stat din Moldova, Moldova, Republica</affiliation>
</creator>
<creator>
<creatorName>Morari, D.</creatorName>
<affiliation>Universitatea de Stat din Moldova, Moldova, Republica</affiliation>
</creator>
<creator>
<creatorName>Laptev, N.</creatorName>
<affiliation>Universitatea de Stat din Moldova, Moldova, Republica</affiliation>
</creator>
<creator>
<creatorName>Mikami, B.</creatorName>
</creator>
<creator>
<creatorName>Utsumi, S.</creatorName>
</creator>
<creator>
<creatorName>Wilson, K.A.</creatorName>
<affiliation>Universitatea de Stat din Moldova, Moldova, Republica</affiliation>
</creator>
<creator>
<creatorName>Şutov, A.D.</creatorName>
</creator>
</creators>
<titles>
<title xml:lang='en'>Phaseolin subjected to limited proteolysis by papain-like proteinase: Primary structure and crystallization</title>
</titles>
<publisher>Instrumentul Bibliometric National</publisher>
<publicationYear>2008</publicationYear>
<relatedIdentifier relatedIdentifierType='ISSN' relationType='IsPartOf'>1814-3237</relatedIdentifier>
<dates>
<date dateType='Issued'>2008-02-01</date>
</dates>
<resourceType resourceTypeGeneral='Text'>Journal article</resourceType>
<descriptions>
<description xml:lang='ro' descriptionType='Abstract'>Fazeolina, globulina de rezervă 7S din cotiledoanele seminţelor de Phaseolus vulgaris a fost supusă proteolizei
limitate cu proteinaza papainică endogenă PP purificată din cotiledoanele plantulelor de fasole de 6 zile. Digestul a fost
separat în două fracţii: prima cu masă moleculară mare (fazeolina-PP care reţine structura cuaternară), iar a doua cu
masă moleculară mică (peptide eliberate). Structura primară completă a fazeolinei-PP a fost descrisă în baza rezultatelor
combinate a mass-spectrometriei peptidelor eliberate şi a secvenării amino-terminale a fazeolinei-PP. Au fost obţinute
câteva tipuri de cristale ale fazeolinei-PP. Cel mai bun cristal cu rezoluţia difracţiei razelor X de 5,5 Å a fost găsit că
aparţine grupei spaţiale P6322, care diferă de grupa spaţială a cristalelor fazeolinei intacte. Este discutat rolul posibil al
proteolizei limitate a fazeolinei induse de PP la degradarea ei in vivo.</description>
</descriptions>
<formats>
<format>application/pdf</format>
</formats>
</resource>