Peptide din insecte – sursă de preparate cu acţiune antimicrobiană
Închide
Conţinutul numărului revistei
Articolul precedent
Articolul urmator
1377 57
Ultima descărcare din IBN:
2024-04-14 19:35
Căutarea după subiecte
similare conform CZU
577.29:615.32 (1)
Bazele materiale ale vieții. Biochimie. Biologie moleculară. Biofizică (664)
Medicamentele potrivit originii lor (478)
SM ISO690:2012
BACINSCHI, Nicolae, GHICAVÂI, Victor, POGONEA, Ina. Peptide din insecte – sursă de preparate cu acţiune antimicrobiană . In: Revista de Ştiinţă, Inovare, Cultură şi Artă „Akademos”, 2013, nr. 4(31), pp. 94-99. ISSN 1857-0461.
EXPORT metadate:
Google Scholar
Crossref
CERIF

DataCite
Dublin Core
Revista de Ştiinţă, Inovare, Cultură şi Artă „Akademos”
Numărul 4(31) / 2013 / ISSN 1857-0461 /ISSNe 2587-3687

Peptide din insecte – sursă de preparate cu acţiune antimicrobiană
CZU: 577.29:615.32

Pag. 94-99

Bacinschi Nicolae, Ghicavâi Victor, Pogonea Ina
 
Universitatea de Stat de Medicină şi Farmacie „Nicolae Testemiţanu“
 
 
Disponibil în IBN: 24 ianuarie 2014


Rezumat

Peptidele antimicrobiene (PAM) sunt antibiotice naturale, sintetizate de ribozomi, cu un efect crucial asupra imunităţii înnăscute a tuturor fiinţelor vii. Acestea sunt diverse peptide, diferite după componenţa aminoacidică şi structură, care contribuie la liza rapidă şi posedă un spectru variat de activitate antimicrobiană. Ele se subdivizează în: peptide cu structură alfa-helix (cecropine, magainine etc.); peptide ciclice şi inel cu mai multe reziduuri de cisteină (defensine, protergine etc.); peptide bogate în unul sau altul aminoacid (prolină, histidină, glicină etc.). Majoritatea PAM posedă proprietăţi hidrofobe şi cationice, adoptă o structură amfipatică (alfa-helix, beta spiralată sau alfa-helix/beta spiralată), care este esenţială pentru activitatea antimicrobiană. Din aceste considerente, PAM prezintă un mare potenţial de utilizare terapeutică în medicină.

Antimicrobial peptides (AMPs) are ribosomally synthesized natural antibiotics with crucial effect on innate immune systems in all living organisms. These are diverse peptides, differing in their amino acid composition and structure that generally display to rapid killing and have broad-spectrum of antimicrobial activities. They are classified into: peptides with an alpha-helical conformation (cecropins, magainins, etc.); cyclic and open-ended cyclic peptides with pairs of cysteine residues (defensins, protegrin, etc.); peptides with an over-representation of some amino acids (proline rich, histidine rich, glicine rich etc.). Most AMPs display hydrophobic and cationic properties, adopt an amphipathic structure (alpha-helix, beta-hairpin-like beta-sheet, beta-sheet, or alpha-helix/beta-sheet mixed structures) that is believed to be essential for their anti-microbial action. Therefore, AMPs have high potential for therapeutic use in healthcare.

Cuvinte-cheie
activitate antimicrobiană,

proprietţi hidrofobe şi catiolice, imunitate înnăscută.