Producerea şi folosirea proteinelor vegetale în industria alimentară are o importanţă majoră pentru asigurarea populaţiei cu alimente. Sursa de proteine care atrage atenţia tot mai mult în ultimii ani sunt seminţele plantelor leguminoase care conţin o cantitate mare de proteine de rezervă cu proprietăţi funcţionale bune pentru folosirea izolantelor proteice ca supliment în produsele alimentare. Însă, pe lângă proteinele de rezervă, aceste seminţe conţin cantităţi destul de ridicate de lectine care în unele specii ajung la 8% din totalul de proteine din cotiledoane. Lectinele sunt proteine capabile să lege reversibil glucidele libere sau glicoproteinele [1]. Până în prezent nu sunt cunoscute funcţiile pe care le îndeplinesc lectinele in vivo, însă este cunoscut faptul că prezenţa acestor lectine în cantităţi mari are un efect negativ asupra valorii nutritive a produselor alimentare [2]. În special, lectinele plantelor leguminoase cauzează dereglări ale tractului digestiv, fapt care a dus la înaintarea ipotezei, precum că ele servesc în scop de „apărare” a seminţelor contra dăunătorilor, în special al insectelor [3]. Lectinele sunt principalele proteine vegetale capabile să recunoască şi să lege glicoconjugaţi prezenţi pe suprafaţa microorganismelor sau expuşi în tractul intestinal al insectelor sau mamiferelor erbivore. Această apărare se presupune că se datorează parţial faptului că lectinele sunt rezistente la acţiunea proteinazelor tractului digestiv, fapt ce le permite să interacţioneze cu receptori ai celulelor epiteliului intestinal şi, în acest mod, să declanşeze o reacţie inflamatorie [3]. Pe de altă parte, nivelul ridicat al lectinelor în seminţe şi folosirea lor în procesul de germinare şi creştere a plantulei [4] indică că în seminţe sunt prezente proteinaze care hidrolizează profund lectinele.  În această ordine de idei, cercetarea proteolizei lectinelor la acţiunea proteinazelor endo- şi exogene prezintă interes din punctul de vedere al clarificării sensibilităţii (sau stabilităţii) lor la acţiunea proteinazelor.  Este cunoscut faptul că proteina de rezervă 7S din seminţele de fasole – fazeolina – este rezistentă la acţiunea proteinazelor [5]. De aceea cercetarea comportării lectinei din seminţele de fasole (Phaseolus vulgaris L.) − fitohemaglutenina (PHA) la acţiunea proteinazei endogene CPPh prezintă un interes particular.  Obiectul de cercetare − PHA constă din cinci proteine, fiecare dintre ele este un tetramer cu masa moleculară de 126 kDa, alcătuite din două tipuri de subunităţi L şi E. Subunitatea L cu masa moleculară 32 kDa are proprietatea de a aglutina leucocitele, iar subunitatea E cu masa moleculară 34 kDa are proprietate de a aglutina eritrocitele [6]. Subunităţile, corespunzător, pot fi numite ca PHA-L şi PHA-E. Tetramerii fazeolinei constau din toate combinaţiile posibile ale subunităţilor: L4, L3E, L2E2, LE3 şi E4.  PHA a fost obţinută după metoda lui Rigas şi Johnson în modificaţia lui Karmanski [7], iar CPPh − după metoda proprie [5]. Determinarea proteinei reziduale a fost efectuată după metoda Gofman [8], iar analiza hidrolizatului a fost înfăptuită prin electoforeză în prezenţa SDS-ului.  CPPh hidrolizează profund fitohemaglutinina şi după 48 de ore de hidroliză conţinutul proteinei reziduale alcătuieşte 12,8%. După cum arată rezultatele SDS-electroforezei, pe parcursul hidrolizei are loc dispariţia benzilor corespunzătoare catenelor polipeptidice ale fitohemaglutininei native şi apare o grupă de fragmente cu Mr în diapazonul de 28,6-14,2 kDa. Numărul benzilor ce corespund fragmentelor formate la acţiunea CPPh creşte de la patru din primele minute al proteolizei, până la şase după 0,5 ore de proteoliză, iar apoi descreşte la trei după 24 de ore de proteoliză. Până la 48 de ore de incubare schimbarea numărului şi mobilităţii fragmentelor nu a fost observată. Proteoliza proteinelor de rezervă decurge în două etape, care se deosebesc între ele după mecanismul proteolizei [9]. La prima etapă, de durată relativ scurtă, are loc o scădere bruscă a proteinei, iar apoi, la etapa a doua, dependenţa logaritmului concentraţiei proteinei de timpul hidrolizei devine liniară. Spre deosebire de proteoliza proteinelor de rezervă, proteoliza PHA decurge paralel după ambele mecanisme, ceea ce este demonstrat prin lipsa dispariţiei complete a benzelor ce corespund PHA native până la 4 ore de hidroliză şi de variaţiile spectrului de fragmente (detectate la SDSelectroforeză) formate în cursul proteolizei. Deci rezultatele arată că hidroliza PHA are loc conform mecanismului mixt al proteolizei.