Предполагается, что ограниченный протеолиз запасных глобулинов семян сопровождается изменениями их третичной структуры, что делает возможной их деградацию по кооперативному механизму. Эта гипотеза [1] была подтверждена при исследовании протеолиза глицинина [2]. Задачей настоящей работы было описание закономерностей протеолиза запасного 11S глобулина подсолнечника, который необычен по некоторым элементам первичной структуры [3]. Мы нашли, что ограниченный протеолиз гелиантинина, как и ожидалось, приводит к быстрому укорачиванию α-цепей и их фрагментации. Однако с самого начала реакции весовое содержание гелиантинина в гидролизате убывает быстрее, чем снижается его молекулярная масса, т.е. расщепление гелиантинина по кооперативному механизму происходит независимо от ограниченного протеолиза. Более того, в составе гелиантинина присутствует фракция, наиболее быстро удаляющейся из реакционной среды по кооперативному механизму. Нестабильность этой фракции, возможно, обусловлена необычностью первичной и третичной структуры одной из субъединиц гелиантинина. По результатам сравнительного моделирования установлено вероятное отсутствие в структуре этой субъединицы стрэндов С, J и J', с чем и может быть связана ее нестабильность. Результаты работы показывают, что механизмы протеолиpf 11S глобулинов могут существенно зависеть от особенностей их индивидуальной структуры.